檢側不同無脊椎動物的活細胞分子與生化的進化關系
大肽碎片中有一些還可能是水不溶性的,尤其是如果它們所含的疏水殘擠的比率高時更是如此。一種能克服這些困難的蛋白酶已被采用,它是從細菌嗜熱性蛋白分解酶桿菌中提取出來的嗜熱菌蛋白酶、它的專一性不同于任何其他的蛋白酶,它催化疏水殘基N末端一側肽鍵的水解,所以能裂解的鍵要比任何其他蛋白陣多得多。它的大的用處在于對欣蛋白降或肽凝乳蛋白酶消化得到的大肽做第二次降解。 一級結構的變異與分子進化 生物學家們總是對檢側不同種屬生物體的各種器官和系統中結構的同源性和相似性有興趣。通過這樣做可以找出生物之間的進化關系。今天正在嘗試進行探討活細胞中發現的各種各樣分子與生化過程間的進化關系。 由于細胞色素C的一級結構已經非常詳盡地研究出來了,所以可以對不同種屬的細胞色素C分子加以比較,并發現可能存在的進化意義。 實際上,在所有的生物體的組織中都能找到細胞色素C,它們全都有相同的生化特性。已經知道來自于各種各樣生物的40種以上的細胞色素C的一級結構。馬心細胞色素C是已經完成一級結構測定的第一個細胞色素C,發現該分子是一條104個氨基酸殘基的單根多肽鏈。隨后研究了所有脊椎動物(除了金槍魚)的細胞色素C,發現都含有104個氨基酸殘基,而到目前為止所研究的所有無脊椎動物的細胞色素C,都含有10.4個以上的氨基酸殘基。
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